Ribosoma

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El ribosoma ensambla poliméricos proteínas moléculas cuya secuencia es controlada por la secuencia de ARN mensajero moléculas. Esto es requerido por todas las células vivas y los virus asociados.

El ribosoma (de ácido ribo nucleico y el soma griego, que significa "cuerpo") es una máquina molecular grande y complejo, que se encuentra dentro de todas las células vivas, que sirve como el sitio principal de síntesis biológica de la proteína (traducción). Los ribosomas ligarse aminoácidos juntos en el orden especificado por el ARN mensajero (ARNm). Los ribosomas constan de dos subunidades principales-la subunidad ribosómica pequeña lee el ARNm, mientras que la subunidad grande se une a los aminoácidos para formar un polipéptido de cadena. Cada subunidad se compone de uno o más ARN ribosómico (ARNr) moléculas y una variedad de proteínas.

La secuencia de ADN que codifica para una proteína puede ser copiado muchas veces en el ARN mensajero (ARNm) de las cadenas de una secuencia similar. Los ribosomas se puede unir a una cadena de mRNA y usarla como una plantilla para determinar la secuencia correcta de aminoácidos en una proteína particular. Los aminoácidos se seleccionan, se recogió y llevó al ribosoma por el ARN de transferencia (moléculas de ARNt), que introduce una parte del ribosoma y se unen a la cadena de ARN mensajero. Los aminoácidos unidos son entonces unidos entre sí por otra parte de los ribosomas. Una vez que la proteína se produce, puede entonces 'pliegue' para producir un funcional específica estructura tridimensional.

Un ribosoma está hecho a partir de complejos de ARN y de las proteínas y por lo tanto es una ribonucleoproteína . Cada ribosoma se divide en dos subunidades: la subunidad más pequeña se une al patrón de ARNm, mientras que la subunidad grande se une al ARNt y los aminoácidos. Cuando un ribosoma termina de leer una molécula de ARNm, estas dos subunidades separó. Los ribosomas son ribozimas , debido a que el catalizador peptidil transferasa actividad que une los aminoácidos juntos se lleva a cabo por los ARN ribosómicos .

Los ribosomas de las bacterias , arqueas y eucariotas (los tres dominios de la vida en la Tierra ) difieren en su tamaño, secuencia, estructura, y la proporción de proteína al ARN. Las diferencias en la estructura permitir que algunos antibióticos para matar las bacterias mediante la inhibición de sus ribosomas, dejando ribosomas humanos afectados. En las bacterias y arqueas, más de un ribosoma puede mover a lo largo de una cadena de ARNm único de una sola vez, cada "leer" su secuencia y la producción de una molécula de proteína correspondiente. Los ribosomas en la mitocondria de las células eucariotas se asemejan funcionalmente muchas características de los de las bacterias, lo que refleja el probable origen evolutivo de las mitocondrias. [1] [2]

Albert Claude , Christian de Duve , y George Emil Palade recibieron conjuntamente el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1974 por el descubrimiento de los ribosomas. [3] El Premio Nobel de Química 2009 fue otorgado a Venkatraman Ramakrishnan , Thomas A. Steitz y Ada E. Yonath para determinar la estructura y el mecanismo detallado del ribosoma. [4]

Contenido

Descripción

Los ribosomas constan de dos subunidades que encajan entre sí (figura 2) y funciona como uno de traducir el ARNm en una cadena de polipéptido durante la síntesis de proteínas (Figura 3). Debido a que se forma a partir de dos subunidades de no igual tamaño, que son ligeramente más largos en el eje que en diámetro. Ribosomas procariotas son alrededor de 20 nm (200 Å ) de diámetro y se compone de 65% de ARN ribosomal y 35% proteínas ribosomales . Ribosomas eucarióticos tienen entre 25 y 30 nm (250-300 Å ) de diámetro y la relación de rRNA de proteína es cercana a 1. bacterianas subunidades consisten en uno o dos y eucariota de una o tres muy grandes de ARN moléculas (conocidos como ARN ribosómico o rRNA) y múltiples pequeñas moléculas de proteína. cristalográfico trabajo ha demostrado que no hay proteínas ribosomales cercanas al sitio de reacción para la síntesis del polipéptido. Esto demuestra que los componentes de la proteína de los ribosomas no participan directamente en la catálisis de la formación del enlace peptídico, sino que sugiere que estas proteínas actúan como un andamio que puede aumentar la capacidad de rRNA para sintetizar proteína (Véase: Ribozyme ).

Los ribosomas traducir polipeptídicas cadenas (por ejemplo, proteínas ) de las instrucciones genéticas que se conserven dentro de ARN mensajero , utilizando los aminoácidos suministrados por el ARN de transferencia (ARNt) . Ribosomas libres son suspendidas en el citosol (la parte semi-líquido del citoplasma ), mientras que otros están unidos al retículo endoplásmico rugoso , dándole el aspecto de la rugosidad y por lo tanto su nombre, o a la envoltura nuclear . Aunque la catálisis de enlace peptídico implica el C2 hidroxilo de RNA del sitio P (véase la sección Función abajo) adenosina en un mecanismo de transporte de proteínas, otros pasos en la síntesis de proteínas (tales como translocación) son causadas por cambios en la proteína conformations.Since su núcleo catalítico está formado por ARN, ribosomas se clasifican como " ribozimas ", [5] y se cree que podrían ser restos del mundo del ARN . [6]

Los ribosomas se refieren a veces como orgánulos , pero el uso del término orgánulo se limita a menudo a la descripción de sub-componentes celulares que incluyen una membrana de fosfolípidos, que ribosomas, siendo enteramente en partículas, no. Por esta razón, los ribosomas a veces puede ser descrito como "no membranosos orgánulos".

Los ribosomas se observaron por primera vez en la década de 1950 a mediados de rumano , biólogo celular de George Emil Palade utilizando un microscopio de electrones como partículas o gránulos densos [7] para que, en 1974, que iba a ganar un Premio Nobel . El término "ribosoma" fue propuesto por el científico Richard B. Roberts en 1958:

Durante el curso del simposio una dificultad semántica se hizo evidente. Para algunos de los participantes, "microsomas" significa las partículas de ribonucleoproteína de la fracción de microsomas contaminado por otras proteínas y material lipídico, para otros, los microsomas consisten de proteínas y lípidos contaminado con partículas. La frase "partículas microsomales" no parece adecuado, y "partículas ribonucleoprotein de la fracción microsomal" es demasiado incómodo. Durante el encuentro, la palabra "ribosoma" fue sugerido, que tiene un nombre muy satisfactorio y un sonido agradable. La confusión actual sería eliminado si "ribosoma" se adoptaron para designar las partículas ribonucleoprotein en tamaños que van desde 35 hasta 100S.

- Roberts, RB, Partículas microsomales y síntesis de proteínas [8]

La estructura y función de los ribosomas y moléculas asociadas, conocidos como el aparato de traducción, ha sido de interés la investigación desde la mitad del siglo XX y es un campo muy activo de estudio en la actualidad.

Figura 2: Grande (rojo) y pequeño (azul) subunidad encajan

Biogénesis

En las células bacterianas, los ribosomas se sintetizan en el citoplasma a través de la transcripción de genes múltiples ribosomas operones . En eucariotas, el proceso se lleva a cabo tanto en el citoplasma de la célula y en el nucleolo , que es una región dentro del núcleo de la célula . El proceso de ensamblaje implica la función coordinada de más de 200 proteínas en la síntesis y procesamiento de los cuatro rRNAs, así como el montaje de los rRNAs con las proteínas ribosomales.

Lugares ribosoma

Los ribosomas se clasifican como "libre" o "de membrana".

Un ribosoma traduce una proteína que se secreta en el retículo endoplásmico .

Ribosomas libres y de membrana sólo difieren en su distribución espacial, sino que son idénticos en estructura. Si el ribosoma existe en un estado libre o unida a membrana depende de la presencia de una secuencia señal de ER-focalización en la proteína que se está sintetizando, por lo que un ribosoma individuo puede ser unida a la membrana cuando se está haciendo una proteína, pero libre en el citosol cuando se hace otra proteína.

Ribosomas libres

Ribosomas libres se puede mover en cualquier lugar en el citosol , pero se excluyen del núcleo de la célula y otros orgánulos. Las proteínas que están formados a partir de los ribosomas libres son liberados en el citosol y se utiliza dentro de la célula. Desde el citosol contiene altas concentraciones de glutatión y es, por lo tanto, una reducción de medio ambiente , las proteínas que contienen enlaces disulfuro , que se forman a partir de los residuos de cisteína oxidados, no se puede producir en este compartimiento.

Unidas a la membrana ribosomas

Cuando un ribosoma comienza a sintetizar proteínas que son necesarias en algunos organelos, el ribosoma haciendo de esta proteína puede convertirse en "unido a la membrana". En las células eucariotas esto ocurre en una región del retículo endoplásmico (ER) llamado el "RE rugoso". Las cadenas de polipéptidos recién producidos se insertan directamente en el ER por la empresa ribosoma síntesis vectorial y son transportados a sus destinos, a través de la vía secretora . Ribosomas unidos generalmente producen proteínas que se usan en la membrana plasmática o son expulsados ​​de la célula a través de exocitosis . [9]

Estructura

Estructura atómica de la subunidad 30S de Thermus thermophilus . [10] Las proteínas se muestran en azul y la cadena sencilla de ARN en naranja.

Las subunidades ribosomales de procariotas y eucariotas son muy similares. [11]

La unidad de medida es el Svedberg unidad, una medida de la velocidad de sedimentación en la centrifugación en lugar de tamaño, y esto explica por qué los nombres fragmento no suman (70S está hecho de 50S y 30S).

Los procariotas tienen 70 S ribosomas, cada uno formado por una pequeña ( 30S ) y una grande ( 50S subunidad). Su subunidad pequeña tiene una 16S subunidad de ARN (que consta de 1540 nucleótidos), vinculado a 21 proteínas. La subunidad grande está compuesto de un 5S subunidad de ARN (120 nucleótidos), una subunidad de ARN 23S (2900 nucleótidos) y de 31 proteínas . [11] etiqueta de afinidad para los sitios de unión ARNt en el ribosoma de E. coli permite la identificación de A y P sitio proteínas más probable asociados con la actividad peptidiltransferasa; proteínas marcadas son L27, L14, L15, L16, L2;. al menos L27 está situado en la zona donante, como se muestra por E. Collatz y Czernilofsky AP [12] [13] Adicional la investigación ha demostrado que la S1 y S21 proteínas, en asociación con el extremo 3 'del ARN ribosómico 16S, están implicados en la iniciación de la traducción. [14]

80S ribosomas eucariotas tienen, cada uno formado de una pequeña ( 40S ) y grande ( 60S ) subunidad. Su subunidad 40S tiene una 18S ARN (1900 nucleótidos) y proteínas 33. [15] [16] La subunidad grande está compuesto de un ARN 5S (120 nucleótidos), 28S ARN (4700 nucleótidos), un ARN 5.8S (160 nucleótidos) subunidades de proteínas y 46. [11] [15] [17] En 1977, Czernilofsky publicó una investigación que utiliza afinidad etiquetado para identificar tRNA-sitios de unión de ribosomas de hígado de rata. Varias proteínas, incluidas L32/33, L36, L21, L23, L13 y L28/29 fueron implicados como estando en o cerca de la peptidil transferasa centro. [18]

Los ribosomas que se encuentran en los cloroplastos y mitocondrias de eucariotas también consisten en subunidades grandes y pequeñas unidas con proteínas en una partícula 70S. [11] Estos orgánulos se cree que son descendientes de las bacterias (véase la teoría Endosymbiotic ) y como tales sus ribosomas son similares a los de las bacterias. [19]

Los ribosomas diferentes comparten una estructura de núcleo, que es bastante similar a pesar de las grandes diferencias en tamaño. Gran parte de la ARN es altamente organizados en diversos motivos estructurales terciarias , por ejemplo pseudoknots que exhiben coaxial apilamiento. El extra de ARN en los ribosomas es más grandes en varias inserciones de largos continuos, de modo que forman bucles hacia fuera de la estructura del núcleo sin alterar o cambiar el mismo. [11] Toda la actividad catalítica del ribosoma se lleva a cabo por la ARN ; las proteínas residen en la superficie y parecen estabilizar la estructura. [11]

Las diferencias entre los ribosomas bacterianos y eucariotas son explotados por los químicos farmacéuticos para crear antibióticos que pueden destruir una infección bacteriana sin dañar las células de la persona infectada. Debido a las diferencias en sus estructuras, los ribosomas 70S bacterianas son vulnerables a estos antibióticos, mientras que los ribosomas 80S eucariotas no lo son. [20] A pesar de que las mitocondrias poseen ribosomas similares a las bacterias, las mitocondrias no se ven afectados por estos antibióticos porque están rodeados por una doble membrana que no es fácilmente admitir estos antibióticos en el orgánulo . [21]

Estructura de alta resolución

Estructura atómica de la subunidad 50S de Haloarcula marismortui . Las proteínas se muestran en azul y las dos cadenas de ARN en naranja y amarillo. [22] El pequeño parche de verde en el centro de la subunidad es el sitio activo.

La estructura molecular general de los ribosomas se ha conocido desde la década de 1970. En la década de 2000 la estructura que se ha logrado en resoluciones altas, del orden de unos pocos Å .

Los primeros documentos que dan la estructura de los ribosomas a resolución atómica se publicaron casi simultáneamente a finales de 2000. Los años 50 (procariota grande) subunidad se determinó a partir de la archaeons marismortui Haloarcula [22] y Deinococcus radiodurans, [23] y la estructura de la subunidad 30S se determinó a partir de Thermus thermophilus . [10] Estos estudios estructurales fueron galardonados con el Premio Nobel de Química en 2009. A principios del año siguiente (mayo de 2001), estas coordenadas se utilizaron para reconstruir la totalidad del T. thermophilus 70S partícula de 5,5 Å de resolución. [24]

Dos artículos se publicaron en noviembre de 2005 con las estructuras de la Escherichia coli 70S del ribosoma. Las estructuras de un ribosoma vacante se determinaron en 3,5- Å resolución utilizando cristalografía de rayos X . [25] Entonces, dos semanas más tarde, una estructura basada en la crio- microscopía electrónica se publicó, [26] que representa el ribosoma en 11-15 Å de resolución en el acto de pasar una hebra nueva síntesis de proteínas en el canal de conducción de proteína.

Las primeras estructuras atómicas de los ribosomas formando un complejo con tRNA y mRNA moléculas se resolvieron mediante el uso de cristalografía de rayos X por dos grupos de forma independiente, a 2,8 Å [27] y en 3,7 Å . [28] Estas estructuras permiten ver los detalles de las interacciones del Thermus thermophilus ribosoma con mRNA y con tRNAs unidos a clásicos sitios ribosomal. Interacciones del ribosoma con mRNAs que contienen largas secuencias Shine-Dalgarno se visualizaron pronto después de eso en 4,5-a 5,5- Å resolución. [29]

Más recientemente, la primera estructura atómica completa de los ribosomas 80S eucariotas de la levadura Saccharomyces cerevisiae se obtuvo por cristalografía. [15] El modelo revela la arquitectura de eukaryote específicos de elementos y su interacción con el núcleo universalmente conservada. Al mismo tiempo, el modelo completo de un eucariota 40S ribosomal estructura en Tetrahymena thermophila se publicó y se describe la estructura de las subunidad 40S , así como mucho acerca de la interacción de la subunidad 40S con eIF1 durante iniciación de la traducción . [16] De manera similar, los eucariotas 60S subunidad estructura también se determinó a partir de Tetrahymena thermophila en complejo con eIF6 . [17]

Función

Los ribosomas son los caballos de batalla de la biosíntesis de proteínas , el proceso de traducción de ARNm en proteína . El mRNA comprende una serie de codones que dictan al ribosoma de la secuencia de los aminoácidos necesarios para hacer la proteína. Utilizando el ARNm como molde, los atraviesa ribosoma cada codón (3 nucleótidos) del ARNm, la vinculación con el aminoácido apropiado proporcionado por una aminoacil-tRNA . aminoacil-ARNt complementario contiene un anticodón en un extremo y el aminoácido apropiado en la otra. La subunidad ribosómica pequeña, típicamente unido a un aminoacil-tRNA que contiene el aminoácido metionina , se une a un codón AUG en el ARNm y recluta a la subunidad ribosómica grande. El ribosoma contiene tres sitios de unión de ARN, designados A, P y E. El sitio A se une una aminoacil-tRNA, el sitio P se une una peptidil-ARNt (un tRNA unido al péptido que se está sintetizando), y el sitio E se une a un libre tRNA antes de que salga el ribosoma. La síntesis de proteínas comienza en un codón de inicio de agosto cerca del extremo 5 'del ARNm. ARNm se une al sitio P del ribosoma primero. El ribosoma es capaz de identificar el codón de inicio mediante el uso de la secuencia de Shine-Dalgarno del ARNm en procariotas y caja de Kozak en eucariotas.

Figura 3: La traducción de ARNm (1) por un ribosoma (2) (se muestra como subunidades pequeñas y grandes) en una cadena polipeptídica (3). El ribosoma comienza en el codón de inicio del ARNm (AUG) y termina en el codón de parada (UAG).

En la Figura 3, ambas subunidades ribosomales (grandes y pequeños) se reúnen en el codón de inicio (hacia el extremo 5 'del ARNm). El ribosoma utiliza tRNA que coincide con el codón de corriente (triplete) en el ARNm para añadir un aminoácido a la cadena polipeptídica. Esto se hace para cada triplete en el ARNm, mientras que las ribosoma se desplaza hacia el extremo 3 'del ARNm. Por lo general, en las células bacterianas, varios ribosomas están trabajando en paralelo en un único ARNm, formando lo que se llama un polyribosome o polisomas .

Véase también

Referencias

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Enlaces externos

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